Kunststoff-Recycling
Neues Enzym zerlegt PET schneller als bisher

24.04.2018 Enzyme, die Kunststoffe aufspalten können sind seit langer Zeit bekannt. Eher durch Zufall ist nun ein neuartiges Enzym zur Aufspaltung von PET im Labor entstanden.

Bryon Donohoe und Nic Rorrer testen die Effizienz des künstlichen PET-zersetzenden Enzyms.
© Foto: Dennis Schroeder/NREL
Bryon Donohoe und Nic Rorrer testen die Effizienz des künstlichen PET-zersetzenden Enzyms.
Wissenschaftler der National Renewable Energy Laboratory (NREL) und der britischen Universität Portsmouth hatten im Grunde nur versucht, an Enzymvarianten den Mechanismus zu verstehen, wie PET aufgespalten wird. Doch dann synthetisierten sie ein Enzym, das PET noch wesentlich schneller zersetzt als das von Bakterien gebildete Vorbild.

Bereits vor zwei Jahren entdeckten japanische Forscher in der Nähe einer PET-Recycling-Anlage eine mutierte Bakterienart Ideonella sakaiensis 201-F6, die den Kunststoff PET als Hauptenergiequelle nutzt. Für dessen Verdauung erzeugen die mutierten Bakterien ein Enzym, das die Polymerketten aufspalten kann. Eigentlich ein interessanter Ansatz gegen zunehmende Umweltverschmutzung, aber das Enzym arbeitet zu langsam für den industriellen Einsatz. Der Stoffwechsel von Ideonella sakaiensis 201-F6 beinhaltet aber auch bislang völlig unbekannte Abbauvorgänge. Sie beruhen auf zwei bis dato ebenfalls unbekannten Enzymen. Zunächst heftet sich das Bakterium an den Kunststoff und sondert das Enzym PETase ab. Es trennt die langen Kettenmoleküle des PET in ihre einzelnen Glieder auf, zu Monohydroxyethyltherephtalsäure. Diese Säure zersetzen die Bakterien mit einem weiteren Enzym zu Ethylenglycol und Terephtalsäure. Diese Ausgangsstoffe der PET-Produktion können die Mikroben schließlich verdauen. Übrig bleiben nur Wasser und Kohlenstoff.

Gemeinsam analysierten daher die NREL-Wissenschaftler mit ihren britischen Kollegen die Molekülstruktur und ein 3D-Modell der gefundenen PETase. Gemeinsam mit Spezialisten der Universität South Florida sowie der Universität im brasilianischen Campinas erkannten die Wissenschaftler Parallelen der Molekülstruktur zu einem Enzym, das den wachsartigen Cutin-Schutz auf Pilzen zersetzt. Als man dann zwischen den beiden Enzymen verschiedene Varianten bildete, um den Wirkungsmechanismus besser zu verstehen, stießen die Wissenschaftler unvermittelt auf eine wesentlich effizientere PETase als die natürlich von Bakterien gebildete.
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